Eradiquer les composants chimiques nocifs des produits ménagers, produire des bio-carburants propres et à bas coût, élaborer des traitements plus efficaces contre le cancer, le sida ou la maladie d'Alzheimer... La route menant vers ces objectifs primordiaux vient d'être considérablement raccourcie grâce aux travaux d'une équipe de l'Université de Copenhague sur la structure des protéines.
Les protéines sont une véritable boîte à outils de nos cellules. Elles sont par exemple responsables de la digestion, de la transmission de l'information et de la protection contre les infections. Elles occupent une place centrale dans la recherche médicale en tant que cible d'action de la quasi-totalité des médicaments et sont, sous forme d'enzymes, à la base de presque tous les produits issus des biotechnologies, du pain à la lessive en passant par le papier. Leur champ d'action est virtuellement infini.
Mais pour exploiter pleinement le potentiel d'une protéine, la compréhension détaillée de sa structure tri-dimensionnelle est indispensable. La fonction d'une protéine est en effet déterminée par l'agencement spatial des acides aminés qui la composent.
Jusqu'à présent, la détermination précise de cette structure faisait l'objet d'un processus de recherche coûteux et complexe. Le remplacement de ce processus par un modèle informatique fiable est ainsi un objectif prioritaire de la recherche. En dépit d'importants progrès réalisés ces dernières années, l'efficacité des programmes existants aujourd'hui reste problématique.
Un des obstacles majeurs au développement d'une solution logicielle efficace était jusqu'à présent l'absence de modèle mathématique satisfaisant, c'est-à-dire utilisable informatiquement. Après cinq années de recherche, l'équipe du professeur Thomas Hamelryck et de Walter Boomsma du Centre de Bioinformatique de l'Université de Copenhague vient d'y parvenir.
En utilisant des connaissances venues des mondes de la physique, des probabilités et de la géométrie, ils ont mis au point un outil qui devrait considérablement faciliter la recherche sur les protéines et élargir leur application à des secteurs toujours plus nombreux. A la différence des méthodes existantes, qui traitent le problème de façon discrète en séquençant les protéines, l'approche probabiliste permet d'obtenir une représentation fiable et continue de la structure moléculaire spatiale. Ces travaux ont été publiés en juillet 2008 dans la revue "Proceedings of the National Academy of Sciences USA".
Boomsma, W., Mardia, KV., Taylor, CC., Ferkinghoff-Borg, J., Krogh, A. and Hamelryck, T. (2008) A generative, probabilistic model of local protein structure. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105, 8932-8937 - http://www.pnas.org/content/105/26/8932.abstract
