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BE Allemagne 388  >>  4/06/2008

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Biochimie
Le mécanisme d'action des haloperoxydases à vanadium clarifié : de nouvelles perspectives d'économie d'énergie

http://www.bulletins-electroniques.com/actualites/54856.htm

Une équipe de chercheurs de l'Université Friedrich Schiller d'Iéna, autour du Prof. Winfried Plass, a pu clarifier les mécanismes de catalyse d'un groupe d'enzymes, les halopéroxydases à vanadium. Ces enzymes catalysent l'oxydation d'halogénures, comme le chlorure ou le bromure. "Les enzymes accélèrent ces réactions d'un facteur 100.000 à 10.000.000", précise le Prof. Plass.


A l'aide d'ordinateurs très puissants, les scientifiques ont simulé les mécanismes moléculaires de catalyse. Ils ont ainsi découvert deux facteurs jouant un rôle essentiel dans l'efficacité des enzymes. D'une part, les protéines de l'enzyme forment une sorte de sac, au sein duquel les composés initiaux impliqués sont regroupés à proximité immédiate les uns des autres. D'autre part, les haloperoxydases possèdent comme élément central un ion métallique, le vanadate. Celui-ci est maintenu par d'importantes chaînes protéiques latérales dans une position favorable pour la réaction chimique.

Cette catégorie d'enzymes se trouve dans la nature, par exemple chez les algues brunes. "Les champignons et les lichens utilisent eux aussi ces enzymes comme outils afin de percer d'autres matériaux végétaux - par exemple l'écorce des arbres - et ainsi parvenir à des nutriments", explique le Prof. Plass. Les molécules très réactives qui sont formées au cours de la réaction catalysée peuvent attaquer d'autres substances.

Cette découverte ouvre plusieurs perspectives d'application. Comme l'évoque le Prof. Plass, il serait envisageable, grâce aux substances réactives, de développer, par exemple, des catalyseurs à intégrer dans des peintures pour bateaux. Ceci empêcherait la croissance d'algues sur la coque. Néanmoins, ce type d'application n'est encore qu'un projet.

En outre, la découverte de ces mécanismes enzymatiques pourrait participer, à l'avenir, à la mise au point de réactions chimiques économes en énergie, sur le modèle des réactions naturelles. En effet, en tant que catalyseurs biologiques, les enzymes sont capables, grâce à leur structure protéique particulière, de catalyser de façon ciblée et avec une grande efficacité des réactions chimiques dans des conditions de pression normales et à basse température. En laboratoire classique, en revanche, la catalyse de la plupart des réactions chimiques nécessite de fortes températures et pressions, d'où un coût énergétique élevé.

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Pour en savoir plus, contacts :

Prof. Dr. Winfried Plass - Institut de chimie anorganique et analytique, Université d'Iéna, Calr-Zeiss-Promenade 10, D07745 Jena - tél : +49 3641 948130 - email : sekr.plass@uni-jena.de - http://www.uni-jena.de

Code brève
ADIT :
54856

Source :

Communiqué de presse de l'Université d'Iéna - 28/05/2008

Rédacteur :

Claire Nicolas, claire.nicolas@diplomatie.gouv.fr

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Origine :

BE Allemagne numéro 388 (4/06/2008) - Ambassade de France en Allemagne / ADIT - http://www.bulletins-electroniques.com/actualites/54856.htm
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