Le parasite Leishmania donovani est responsable du développement de la leishmaniose viscérale, une maladie qui s'attaque aux viscères et qui tue près de 500.000 personnes chaque année dans le monde. Le parasite utilise un ensemble d'enzymes dont la péroxydase tryparedoxine cytosolique (cTXNPx). Cette dernière "détoxifie" le péroxyde de dihydrogène (H2O2) pour le parasite. Le rôle, ou plutôt l'importance de cette enzyme était jusqu'alors mal connu.
Une équipe du National Institute of Immunology (NII) a travaillé sur cette enzyme. Les résultats obtenus montrent que l'inhibition de cette enzyme rend Leishmania dovani beaucoup plus sensible aux traitements. D'autre part, la virulence du parasite diminue lorsque cette enzyme est inactivée.
Le rôle de la cTXNPx est donc crucial pour la survie du parasite, il s'agit là du résultat important de l'étude. Elle débouche ainsi sur une piste réelle pour l'élaboration d'un nouveau traitement de la leishmaniose viscérale, traitement qui consisterait à bloquer l'action de cette enzyme lors de la mise en place des traitements utilisés habituellement. Les traitements actuels montrent en effet leurs limites face aux nouvelles défenses développées par le parasite, d'autant plus que la recherche sur ce sujet est limitée puisque la maladie touche essentiellement des pays en développement.
