spacer

spacer
Coordonnées >>
spacer

spacer
Toute l'actualité :
spacer
Allemagne >>
spacer
Monde >>
spacer
Tous les rapports :
spacer
Allemagne >>
spacer
Monde >>
spacer

spacer

spacer
Tous les flux rss >>

spacer

BE Allemagne 394  >>  17/07/2008

>> Sommaire

spacer

Médecine
Décodage de la forme active de la rhodopsine : une percée dans le domaine de la recherche médicamenteuse

http://www.bulletins-electroniques.com/actualites/55451.htm

Dans le cadre d'une collaboration avec l'Université Nationale de Chonbuk (Corée du Sud), les chercheurs de l'équipe du Prof. Hofmann, Directeur de l'Institut de physique médicale et biophysique de l'hôpital de la Charité (Berlin), sont parvenus à reproduire pour la première fois la rhodopsine sous sa forme active. La rhodopsine est une protéine qui assure un rôle important dans le transfert l'information moléculaire dans le corps humain.

La rhodopsine appartient à la famille des récepteurs couplés aux protéines G [1]. La molécule de rhodopsine assure la liaison non seulement entre les cellules et les informations visuelles, olfactives et gustatives de l'environnement extérieur mais aussi entre les cellules et certaines informations provenant du corps humain lui-même, comme par exemple les hormones. Les protéines de rhodopsine participent ainsi à presque tous les processus physiologiques humains et jouent donc également un rôle important dans la plupart des maladies. L'équipe autour du Prof. Hofmann espère maintenant développer de nouveaux médicaments à partir de la structure de la rhodopsine dans sa forme active.

La transmission de l'information dans les cellules s'effectue par la fixation du ligand de la molécule de rhodopsine sur la cellule. Les récepteurs sur lesquels la molécule de rhodopsine se fixe peuvent ensuite médier ou bloquer la transmission de l'information aux cellules. Pour la première fois, l'équipe de chercheurs a réussi à représenter la structure moléculaire du récepteur qui accueille le ligand activateur de la rhodopsine. Jusqu'à présent, seule la forme inactive du récepteur était connue. Cette découverte permettra de comprendre le mécanisme de fixation du ligand de la protéine de rhodopsine. Les scientifiques peuvent prédire comment le récepteur change de structure lorsque celui-ci est activé par un ligand. "Comme il existe dans chaque cellule de nombreux récepteurs, tous avec des structures très semblables, le décodage de la structure d'un seul récepteur s'avère prometteur pour de nombreux domaines de la médecine" explique le Prof. Hofmann. "Grâce à ce modèle, il sera peut-être possible de développer de nouveaux médicaments. Les progrès en la matière devraient s'accélérer dans les années à venir" conclut le Prof. Hofmann.

spacer
>> Suivant
spacer
<< Précédent
spacer

spacer
Version imprimable >>
spacer
Transmettre cette info par email >>
spacer
Recommander ce site à un collègue / ami >>
spacer

spacer
S'abonner au
BE Allemagne
 >>
spacer

spacer
FAQ / foire aux questions >>
spacer
Conditions d'utilisation >>
spacer

spacer

spacer

Pour en savoir plus, contacts :

- [1] Article de Wikipedia sur les protéines G : http://fr.wikipedia.org/wiki/Proteine_G
- Prof. Klaus Peter Hofmann - Institut de physique médicale et de biophysique de la Charité, Charitéplatz 1, D10117 Berlin - tél : +49 304 505 24111 - email : kph@charite.de - http://www.charite.de

Code brève
ADIT :
55451

Source :

Communiqué de presse du Centre Cospitalier Université de la Charité - 10/07/2008

Rédacteur :

Julien Sialelli, julien.sialelli@diplomatie.gouv.fr

spacer

spacer

Origine :

BE Allemagne numéro 394 (17/07/2008) - Ambassade de France en Allemagne / ADIT - http://www.bulletins-electroniques.com/actualites/55451.htm
spacer

spacer

[  plan du site  |  données personnelles & politique de confidentialité  |  limites de responsabilité  |  faq  |  nous contacter  ]

spacer

[  page d'accueil  |  découvrir  |  consulter  |  recevoir  |  rechercher  |  utiliser  |  s'exprimer  ]

spacer

bulletins-electroniques.com tous droits réservés   -   votre contact : François Moille

4444444001 999920080718 3333333001 1010101016 1010101004 1111111002 55555550072008 6666666002 7777777001