En étudiant la protéine prion [1] en contact avec une membrane cellulaire, des chercheurs de l'Université de la Ruhr-Bochum (RUB) et de l'Université Heinrich Heine de Düsseldorf ont mis en évidence que la protéine présente des défauts dans son repliement, c'est-à-dire la structure repliée sur laquelle d'autres protéines prion peuvent se fixer. Cette oligomérisation mène alors à un dépôt, pouvant être à l'origine de l'amylose, un groupe de maladies tissulaires.
Les scientifiques ont fixé, à l'aide d'un ligand, les protéines prion sur des cellules vivantes. Dans ces conditions, les protéines prion adoptent un nouveau repliement, différent de celui des mêmes protéines non liées en solution. "Dans le cas d'une forte concentration de prions à la surface membranaire, des parties de la protéine se replient, il se forme des feuillets bêta [2], de telle manière que d'autres prions peuvent venir s'y fixer", révèle le Prof. Gerwert de la RUB.
Cette étude, rendue possible grâce à une coopération entre les deux universités, a conduit à la mise en place d'une nouvelle méthode d'analyse : la protéine prion est fixée à une cellule portée par un cristal dit ATR (réflexion totale atténuée). Le repliement de la protéine est alors analysé par spectroscopie infrarouge : le rayon infrarouge passant au travers du cristal est, en partie, reflété sur la protéine et absorbé. Le spectre d'absorption permet alors de caractériser le repliement de la protéine.
