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BE Chine 52  >>  4/09/2008

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Médecine
Avancées sur la compréhension du mécanisme viral de la grippe aviaire

http://www.bulletins-electroniques.com/actualites/55832.htm

Nature publie un article issu de travaux sur le virus de la grippe aviaire (H5N1), une menace sanitaire mondiale, à cause du risque pandémique qu'il présente. Comprendre comment le H5N1 se réplique est nécessaire afin de pouvoir mettre au point des médicaments efficaces contre celui-ci. Zihe Rao et Yingfang Liu, deux collègues de l'Académie Chinoise des Sciences à Pékin, ont désormais déterminé la structure cristalline de l'enzyme qui catalyse la réplication et la transcription du virus H5N1.

Cette enzyme, ou influenza RNA-dependent RNA polymerase (RdRp) contient un certain nombre de protéines fonctionnelles, dont notamment les PA et PB1. La terminaison carboxylique du PA (PAC) est supposée se lier à la région de la terminaison amine du PB1 (PB1N). Afin que l'influenza RdRp puisse procéder à une réplication virale ou une transcription.

Les chercheurs ont remarqué que la structure cristalline du complexe PAC PBN a la forme d'une tête de dragon. Les repliements des protéines PAC forment la mâchoire ouverte qui mordrait dans la région liante du PB1N . La région PB1N de la protéine est connue pour être un inhibiteur qui bloque la combinaison virale de l'enzyme. C'est pourquoi la structure cristalline de PAC - PB1N non seulement améliore notre compréhension de la base de la molécule pour la réplication et la transcription du virus H5N1, mais également révèle une cible potentielle pour une thérapie contre la grippe aviaire.

Etablissements ayant participé à l'étude : National Laboratory of Biomacromolecules, Institute of Biophysics, Chinese Academy of Sciences, Beijing, China; College of Life Sciences and Tianjin State Laboratory of Protein Sciences, Nankai University, Tianjin, China; Midwest Center for Structural Genomics and Structural Biology Center, Biosciences Division, Argonne National Laboratory, Argonne, Illinois, USA; Laboratory of Structural Biology, Tsinghua University, Beijing, China; Department of Biological Sciences, National University of Singapore, Singapore.

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Pour en savoir plus, contacts :

He, X. et al. Crystal structure of the polymerase PAC-PB1N complex from an avian influenza H5N1 virus. Nature doi: 10.1038/nature07120 (2008). | Article

Code brève
ADIT :
55832

Source :

http://www.nature.com/nchina/2008/080813/full/nchina.2008.185.html

Rédacteur :

Hubert Chenut - hubert.chenut@diplomatie.gouv.fr - Emilie Paniagua - science3@ambafrance-cn.org

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Origine :

BE Chine numéro 52 (4/09/2008) - Ambassade de France en Chine / ADIT - http://www.bulletins-electroniques.com/actualites/55832.htm
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