Chaque protéine remplit une fonction spécifique qui dépend de sa structure. Autrement dit, la façon dont une protéine se replie sur elle-même est déterminante pour sa fonction biologique.
Trois chercheurs du département de génie chimique de l'Université du Bosphore (Istanbul) proposent une nouvelle méthode numérique pour déterminer les "chemins de transition conformationnelle" d'une protéine dans l'espace 3D. Ils se sont en particulier intéressés à l'hémoglobine et à l'adénylate kinase. Les simulations effectuées sur ces deux molécules semblent avoir donné des résultats satisfaisants quant aux transitions entre les états "tendu" et "relâché" pour la première et entre les états "ouvert" et "fermé" pour la seconde.
La méthode utilisée consiste en une simulation numérique de type "Monte-Carlo" employée dans le modèle dit de "réseau anisotrope" pour déterminer les modes collectifs de la molécule. Cette méthode itérative calcule ainsi les modes normaux tout au long du chemin suivi par la molécule entre deux états conformationnels. Une autre approche, dite de "Monte-Carlo ciblée", a également été testée et validée par le calcul de la séquence d'événements dans la transition conformationnelle de ces deux protéines.
Les deux méthodes utilisées pourraient s'avérer particulièrement intéressantes pour la conception de certains composés chimiques, comme les enzymes de synthèse ou encore les molécules à usage pharmaceutique. Toutefois, le problème est plus complexe pour des systèmes moléculaires dont on ne connaît pas exactement l'état initial et final.
