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Sonder des nanomachines moléculaires au niveau atomique : 1 seconde suffit!

http://www.bulletins-electroniques.com/actualites/58465.htm

Compte tenu de la dimension des objets étudiés, de leur flexibilité et de la complexité des substrats manipulés protéines, peptides, ADN, ARN ...), l'étude fonctionnelle et structurale des nanomachines biologiques s'avère être une tâche particulièrement difficile. Qui plus est, les méthodes qu'elle nécessite - combinaison de la cristallographie aux rayons X à des techniques à "basse" résolution telles que la microscopie électronique - permettent difficilement d'obtenir des informations cinétiques pourtant nécessaires pour comprendre la dynamique fonctionnelle d'un système. Aussi la spectroscopie RMN est-elle la méthode la plus adaptée pour étudier, avec une résolution atomique, les propriétés structurales et dynamiques des macromolécules biologiques en solution.

Des chercheurs de l'Institut de Biologie Structurale (IBS) Jean-Pierre Ebel (CEA/CNRS/Université Joseph Fourier, Grenoble) ont récemment développé des techniques de marquages isotopiques spécifiques qui ont permis de repousser les frontières de la RMN à l'analyse des assemblages biomoléculaires pouvant atteindre 1 méga-Dalton, soit la masse d'un atome d'hydrogène. Précisons qu'un assemblage de 1 méga-Dalton renferment environ 9.000 acides aminés. Parallèlement, l'utilisation de spectromètres RMN opérant à des champs magnétiques élevés a permis d'améliorer la résolution des observations. Pour autant, l'étude des cinétique des modifications au sein de ces assemblages biomoléculaires restait limitée par les temps de mesure, de plusieurs minutes, voire de plusieurs heures, nécessaires pour repérer chaque groupe d'atomes par leurs signaux RMN spécifiques. Mais une technique, la RMN rapide, appelée SOFAST, récemment mise au point par l'IBS, permet d'accélérer l'enregistrement des spectres RMN.

Or pour la première fois, des chercheurs de l'IBS ont réussi à combiner ces trois techniques. Résultat : Il suffit d'une seconde pour sonder par RMN des assemblages biomoléculaires de plusieurs centaines de kilo-Dalton. Grâce à cette nouvelle approche, les chercheurs devraient pouvoir accéder à des informations cinétiques sur les mécanismes de repliement ou d''auto-organisation de ces assemblages biomoléculaires. Par ailleurs, celle-ci représente une avancée importante pour observer en temps réel le fonctionnement des nanomachines biologiques telles que les protéasomes, les peptidases ou les moteurs moléculaires.

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BE France numéro 224 (31/03/2009) - ADIT / ADIT - http://www.bulletins-electroniques.com/actualites/58465.htm