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Pharmacie
Découverte sur une protéine membranaire bactérienne, une piste pour de nouveaux antibiotiques

http://www.bulletins-electroniques.com/actualites/59419.htm

Depuis la découverte de la pénicilline il y a plus de 80 ans, les antibiotiques ont été utilisés pour lutter contre les infections bactériennes. Cependant, l'augmentation des résistances aux antibiotiques a causé de sérieux problèmes médicaux au cours des dernières décennies. Le développement de nouveaux agents antibactériens est devenu primordial.

Le Dr. Che Alex MA et ses collègues du Centre de recherche en génomique de l'Academia Sinica [1] ont publié un modèle complet de la structure de la protéine membranaire fixant la pénicilline (PBP1b) qui réside à la surface de la bactérie Escherichia coli. Cette structure détaillée d'un élément clé des membranes bactériennes pourrait ouvrir la voie au développement de nouvelles classes d'antibiotiques. C'est en effet en se fixant sur ces protéines membranaires que les antibiotiques peuvent bloquer l'édification des cellules membranaires des bactéries et donc la multiplication de ces dernières. Ces recherches ont également permis d'émettre de nouvelles hypothèses concernant la synthèse des cellules membranaires qui pourrait s'effectuer à la surface des membranes. "Nous ne nous attendions pas à tant de découvertes aussi rapidement" s'est félicité le Dr. MA. C'est dans le cadre de la campagne lancée par le Président de l'Academia Sinica, le Dr. WONG Chi-Huey, qui fait également partie des co-auteurs de cette publication, que ces recherches ont été menées.

Il s'agit de la première structure de protéine membranaire modélisée à Taiwan. Ces protéines membranaires, qui représentent plus de 30% des protéines cellulaires, jouent un rôle déterminant dans de nombreux processus biologiques et représentent plus de 50% des cibles des médicaments actuels. Parmi les 60.000 structures de macromolécules biologiques répertoriées dans la Banque de données des protéines, moins de 1% sont des protéines membranaires.

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- [1] Liste complète des auteurs : M.-T. SUNG, Y.-T. LAI, C.-Y. HUANG, L.-Y. CHOU, H.-W. SHIH, W.-C. CHENG, C.-H. WONG et C. MA. - Publication "Crystal structure of the membrane-bound bifunctional transglycosylase PBP1b from Escherichia coli" - http://www.pnas.org/content/early/2009/05/19/0904030106.abstract
- Dr. Che Alex MA, Assistant Research Fellow, Genomics Research Center, Academia Sinica - (Tel) +886-2-2787-1233
- Ms. Mei-Hui LIN, mhlin313@gate.sinica.edu.tw - Public Relations Office, Central Office of Administration, Academia Sinica - (Tel) +886-2-2789-8821, (Fax) +886-2-2782-1551, (M) 0921-845-234

Code brève
ADIT : 59419

Communiqué de presse de l'Academia Sinica

David MA, Institut français de Taipei, david.ma@diplomatie.gouv.fr

BE Taiwan numéro 26 (9/06/2009) - Institut Français de Taipei (Taiwan) / ADIT - http://www.bulletins-electroniques.com/actualites/59419.htm