Le VRS ou Virus Respiratoire Syncytial est responsable de plus de 70% des bronchiolites hivernales chez les jeunes enfants. On estime que tous les enfants seront infectés par ce virus avant l'âge de 3 ans et qu'un tiers d'entre eux développera une infection des voies respiratoires basses suivies dans la moitié des cas d'une hospitalisation. Chez l'adulte, cette maladie s'exprime par des symptômes de type grippaux, voire par une pneumonie pouvant être fatale chez la personne âgée ou immunodéprimée. Malgré les multiples recherches menées par la communauté scientifique depuis une cinquantaine d'années, aucun vaccin n'est à ce jour disponible pour ce virus qui constitue pourtant un véritable problème de santé publique, en raison du nombre de consultations et d'hospitalisations qu'il génère. Quant aux traitements disponibles, ils sont relativement peu efficaces. D'où l'intérêt des résultats obtenus par des chercheurs de l'Institut Pasteur, du CNRS, de l'INRA et de l'Université Paris-Sud 11, que publie la revue Science du 27 novembre 2009. Ces chercheurs y présentent en effet la structure tridimensionnelle d'un complexe formé par l'ARN et une protéine du VRS. Or la structure de ce complexe renseigne sur la façon dont ce virus se multiplie dans une cellule infectée.
Pour étudier le fonctionnement de ce complexe protéine/ARN, les chercheurs l'ont cristallisé. En observant les cristaux à l'aide des rayons X très puissants produits par un synchrotron, ils ont pu ainsi reconstituer, grâce à un traitement informatique, une image à haute résolution de la structure de ce complexe. Cette image détaillée montre comment les nucléoprotéines s'associent les unes aux autres, à l'aide de "bras", pour former comme une chaîne tout le long de l'ARN. Chaque nucléoprotéine est constituée de deux domaines qui se referment autour de l'ARN comme une pince, ces deux domaines étant séparés par une charnière flexible. Les chercheurs ont émis l'hypothèse que lors de la multiplication virale, cette pince s'ouvre et laisse uniquement passer l'enzyme, permettant alors une lecture de l'information génétique contenue dans la séquence d'ARN. Ainsi l'ARN viral serait toujours protégé au sein de ce complexe.
Le rôle clé joué par la nucléoprotéine dans la multiplication du VRS en fait donc une cible idéale pour la mise au point de médicaments. En effet, puisqu'elle doit s'ouvrir pour permettre un accès à l'information génétique, l'utilisation d'une molécule bloquant son ouverture constituerait un traitement idéal. De telles molécules interrompraient ainsi la réplication du virus et sa dissémination dans les voies respiratoires. L'image détaillée de la structure tridimensionnelle de cette région clé du virus a d'ores et déjà fait l'objet d'un dépôt de brevet, et devrait permettre le développement d'agents thérapeutiques potentiels, en fabriquant, "sur mesure", des molécules capables d'inhiber la réplication virale.