Charlotte Nerelius, une jeune chercheur distinguée par l'édition 2009 du prix franco-suédois de l'excellence scientifique pour ses travaux sur le peptide béta-amyloïde impliqué dans la maladie d'Alzheimer.
Avec Joakim Widén, déjà présenté au cours de la précédente édition du bulletin électronique Suède [1], Charlotte Nerelius est l'un des six lauréats de la promotion 2009. Elle a obtenu le premier prix pour la mention "santé humaine et vieillissement".
Diplômée de l'université d'Uppsala, où elle a fait ses premières armes dans le domaine de la biologie moléculaire, Charlotte Nerelius a effectué son doctorat à l'université suédoise des sciences agricoles (SLU) sous la direction du professeur Jan Johansson, sur un sujet qui fait l'objet d'un nombre très important de recherches au niveau international : les propriétés physico-chimiques et biologiques du peptide béta-amyloïde, dont on sait qu'il joue un rôle important dans le déclenchement de la maladie d'Alzheimer. En particulier, elle s'est attachée à mettre en évidence deux nouvelles voies permettant de prévenir un mauvais repliement de ce peptide lors de sa synthèse, phénomène à l'origine de sa toxicité pour les cellules nerveuses.
Le premier résultat obtenu par la jeune chercheure partait de constats révélés par la bioinformatique : les problèmes de conformation dans l'espace au cours de la synthèse protéique présentaient des caractéristiques comparables à celles identifiées pour le prion, agent responsable de l'anomalie spongiforme bovine (ESB). Plus précisément, elle a pu observer que les structures en hélices alpha et en feuillet béta déficientes, responsables de la toxicité du peptide béta-amyloïde, ne s'assemblent pas de la même façon lorsque l'on introduit dans le milieu cellulaire un ligand spécifique qui en stabilise la forme hélicoïdale.
Le deuxième résultat repose sur la description d'une protéine dite chaperone, famille de protéines dont le rôle dans la synthèse peptidique est d'accompagner l'acquisition de la configuration spatiale et fonctionnelle des protéines. Lorsqu'elle est mutée, cette dernière empêche la formation de la liaison entre le peptide béta-amyloïde et la médine, une protéine impliquée dans le vieillissement de l'aorte, ce qui prévient la formation d'agrégats caractéristiques des patients présentant les symptômes de la maladie d'Alzheimer.
Ces travaux, qui ont particulièrement intéressé le jury du prix franco-suédois de l'excellence scientifique, ouvrent de nouvelles perspectives pour le développement d'outils de diagnostic et de traitement. Charlotte Nerelius effectue actuellement un post-doc à l'Institut Karolinska.
Le prix a été remis à la lauréate le 18 novembre 2009 au cours d'une cérémonie co-présidée par l'Ambassadeur de France, Monsieur Joël De Zorzi, et le Professeur Etienne-Emile Baulieu, qui représentait le Collège de France. La mention "santé humaine et viellissement" a bénéficié du soutien de L'Oréal Sverige AB, de la Fondation industrielle de l'Association franco-suédoise pour la recherche (AFSR) et de l'Ambassade de France en Suède.
L'édition 2009 du prix franco-suédois de l'excellence scientifique était une initiative conjointe de l'Ambassade de France en Suède et de l'AFSR, placée sous le haut patronage du Collège de France.