2010/03/10 > BE Allemagne 474 > Nouvelle méthode pour mesurer les mouvements de protéines à la nanoseconde près

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		Biochimie Nouvelle méthode pour mesurer les mouvements de protéines à la nanoseconde près http://www.bulletins-electroniques.com/actualites/62573.htm Les chercheurs du département de chimie de l'Université technique de Munich (TUM) ont développé un procédé grâce auquel ils peuvent observer les déplacements locaux de protéines sur des intervalles de temps compris entre quelques nanosecondes et quelques microsecondes. En analysant les déplacements de la protéine villine par ce procédé, ils ont identifié deux conformations différentes qui n'avaient auparavant jamais été distinguées l'une de l'autre. Les résultats ont été publiés en ligne dans la revue Proceedings of the Natural Academy of Sciences (PNAS) du 1er mars 2010 [1]. L'actine est une protéine essentielle pour l'architecture des cellules : ses filaments structurent les cellules et leurs différents composants. La villine, en liant les filaments d'actine les uns aux autres, contribue également à la stabilité de la structure cellulaire. En raison de sa petite taille, la partie de la villine en contact avec les filaments d'actine, HP35, a fait l'objet d'un grand nombre de simulations informatiques qui devaient permettre de comprendre sa dynamique. Cependant, les technologies ne permettant pas de travailler sur des intervalles de temps inférieurs à quelques microsecondes, aucune observation expérimentale n'avait été réalisée jusqu'à présent. L'équipe du Prof. Thomas Kiefhaber [2] a développé une méthode d'observation qui repose sur le transfert rapide d'électrons entre différentes parties d'une même protéine. Grâce à cette méthode, les chercheurs ont analysé les modifications structurales rapides de la partie HP35 de la protéine villine. Ils ont ainsi mis en évidence deux conformations presque identiques qui ne diffèrent que par leurs propriétés dynamiques. Tandis que la première conformation reste fixe, la deuxième est très flexible et peut connaitre des modifications structurales très rapides (de quelques nanosecondes) essentielles à la fonction de liaison à l'actine. Les deux conformations sont en équilibre et peuvent s'échanger en l'espace d'une microseconde. La forte similarité de leurs structures explique pourquoi elles n'avaient pas encore été identifiées lors des simulations informatiques. Les résultats de ces travaux sont d'une importance capitale pour la compréhension de la fonction des protéines, en décodant leurs mécanismes de configuration spatiale. Les chercheurs espèrent pouvoir développer la méthode afin de l'appliquer à de plus grandes protéines. Vidéos des simulations informatiques de la configuration spatiale de HP35 : - http://www.youtube.com/watch?v=AlfvWESPyZY Computersimulationen zur HP35 Faltung (I) - http://www.youtube.com/watch?v=gvKu3cDeoeA Computersimulationen zur HP35 Faltung (II)	>> Suivant << Précédent Version imprimable >> Transmettre cette info par email >> Recommander ce site à un collègue / ami >> S'abonner au BE Allemagne >> FAQ / foire aux questions >> Conditions d'utilisation >>


	Pour en savoir plus, contacts :	- [1] "An unlocking/relocking barrier in conformational fluctuations of villin headpiece subdomain", Reiner, Henklein & Kiefhaber - PNAS Online - 01/03/2010 - http://www.pnas.org/content/early/2010/02/25/0910001107.abstract - [2] Prof. Dr. Thomas Kiefhaber - Chaire de chimie biophysique, Université technique de Munich, Lichtenbergstr. 4, D85748 Garching - tél : +49 89 289 13420, fax : +49 89 289 13416 - email : t.kiefhaber@ch.tum.de - http://dante.phys.chemie.tu-muenchen.de	Code brève ADIT : 62573
	Source :	Dépêche idw, Communiqué de presse de l'Université technique de Munich - 04/03/2010 - http://idw-online.de/pages/de/news358267
	Rédacteur :	Léna Prochnow, lena.prochnow@diplomatie.gouv.fr - http://www.science-allemagne.fr


	Origine :	BE Allemagne numéro 474 (10/03/2010) - Ambassade de France en Allemagne / ADIT - http://www.bulletins-electroniques.com/actualites/62573.htm

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