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BE Allemagne 494  >>  1/09/2010

>> Sommaire

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Recherche biomédicale/Génétique
Mieux comprendre la synthèse des protéines par les ribosomes grâce à la cryotomographie électronique

http://www.bulletins-electroniques.com/actualites/64286.htm

Les ribosomes ont depuis longtemps été identifiés comme les véritables "usines à protéines" dans la cellule, mais de nombreuses interrogations persistent quant à leur organisation propre. En parvenant à reproduire en trois dimensions l'intérieur d'une cellule humaine intacte par cryotomographie électronique, des chercheurs de l'Institut Max Planck de biochimie (MPIB) à Martinsried près de Munich ont montré comment les ribosomes sont organisés dans la cellule. Ces résultats sur des cellules humaines, qui n'avaient jusque-là pu être obtenus que sur des cellules bactériennes, font l'objet d'un article dans la revue Molecular Cell du 27 août 2010 [1].


Les ribosomes jouent un rôle fondamental dans la cellule humaine puisqu'ils synthétisent, à partir du code génétique de l'ADN, les protéines dont l'organisme a besoin. Jusque-là, les technologies disponibles ne permettaient aux scientifiques de n'observer que des ribosomes isolés. Pourtant, dans les cellules humaines, les ribosomes s'organisent le plus souvent en "collier de ribosomes", appelés aussi polyribosomes ou polysomes. La technique de cryotomographie électronique employée par les chercheurs a été développée par le département de biologie structurale du MPIB sous la direction de Wolfgang Baumeister [2]. Les cellules sont congelées rapidement de manière à préserver les structures cellulaires, puis observées au microscope électronique sous différents angles de vue, pour finalement reconstituer une image en trois dimensions. En permettant de représenter les ribosomes dans leur "environnement naturel", l'intérieur de la cellule, cette méthode d'imagerie offre une vision globale de la synthèse des protéines et des structures cellulaires complexes impliquées.

Les chercheurs ont ainsi découvert que les ribosomes ne se positionnent pas au hasard dans la cellule, mais de manière à ce que les protéines nouvellement synthétisées, et qui ne sont pas encore dans leur configuration finale tridimensionnelle, soient suffisamment distantes les unes des autres. Florian Brandt du MPIB explique que cette organisation spatiale des ribosomes pourrait avoir pour objectif d'éviter la formation d'amas de protéines, ce qui conduirait à des erreurs dans la structure tridimensionnelle de ces protéines. Dans de futurs projets, les chercheurs aimeraient étudier comment cette organisation des ribosomes est altérée dans les cellules malades ou vieillissantes, et quelle influence cela a sur l'efficacité de la synthèse et de la structure tridimensionnelle des protéines.

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Pour en savoir plus, contacts :

- [1] "The three-dimensional organization of polyribosomes in intact human cells", Brandt, Carlson, Hartl, Baumeister & Grünewald - Molecular Cell - 27/08/2010
- [2] Prof. Dr. Wolfgang Baumeister - Département de biologie moléculaire structurale, Institut Max Planck de biochimie, Am Klopferspitz 18, D82152 Martinsried - email : baumeist@biochem.mpg.de - http://www.biochem.mpg.de

Code brève
ADIT :
64286

Source :

Dépêche idw, communiqué de presse de l'Institut Max Planck de biochimie - 27/08/2010 - http://idw-online.de/pages/de/news383940

Rédacteur :

Léna Prochnow, lena.prochnow@diplomatie.gouv.fr - http://www.science-allemagne.fr/

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Origine :

BE Allemagne numéro 494 (1/09/2010) - Ambassade de France en Allemagne / ADIT - http://www.bulletins-electroniques.com/actualites/64286.htm
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