2011/10/24 > BE Autriche 140 > La dégradation du collagène expliquée

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BE Autriche 140 >> 24/10/2011

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Biologie
La dégradation du collagène expliquée

http://www.bulletins-electroniques.com/actualites/67989.htm

Le collagène est la protéine la plus abondante dans le corps humain - il y représente environ un tiers de toutes les protéines. Pourtant, les mécanismes moléculaires de la dégradation de cette substance majeure étaient très mal compris jusqu'à présent. Une équipe de l'Université de Salzbourg a pu détailler ce processus.

"Mâcher et digérer"

La structure en triple hélice du collagène
Crédits : Vossman

Présent dans les os, les cartilages, les tendons ou encore la peau, le collagène forme la matrice extracellulaire des tissus conjonctifs et confère à ces derniers une bonne résistance mécanique à l'étirement. Le collagène est structuré en trois chaînes peptidiques torsadées en une triple hélice ; c'est ce qui lui permet d'obtenir ses excellentes stabilité et résistance à la traction. Lors du renouvellement naturel des tissus et de la cicatrisation, le collagène doit être dégradé et reconstruit en permanence : si des erreurs se déroulent au cours de ce processus, on assiste à l'apparition de cicatrices et de durcissements - des fibroses - pouvant toucher toutes sortes d'organes.

Pour permettre la dégradation du collagène, des enzymes spécialisées, appelées collagénases, sont requises. Le collagène joue entre autres un rôle de barrière contre les infections, certaines bactéries sont cependant capables de fabriquer des collagénases particulièrement efficaces : c'est ainsi le cas des bactéries Clostridium qui, après avoir dégradé le collagène dans les tissus conjonctifs, sont capables de se propager rapidement. Clostridium Tetani, la bactérie responsable du tétanos, opère notamment de cette façon. Or, cette équipe de biologie moléculaire de Salzbourg a réussi à déterminer la structure de cette collagénase bactérienne et le processus de dégradation du collagène : les chercheurs ont montré que ces collagènases possèdent une structure similaire à une tenaille, ce qui leur permet d'étirer et de comprimer le collagène : cela assure la séparation des trois fibres enroulées. Suite à cette phase de "mâchage" intervient la phase de "digestion" : les fibres isolées sont rompues par des réactions biochimiques.

Les chercheurs s'attendent au développement d'une large palette d'applications dans les domaines biotechnologique et pharmaceutique. Les collagénases sont déjà utilisées pour traiter certaines maladies, comme la maladie de Dupuytren qui entraîne une rétraction et une flexion progressives et irréductibles des doigts.

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Pour en savoir plus, contacts :

Dr. Hans Brandstetter, département de Biologie Moléculaire de l'Université de Salzbourg : johann.brandstetter@sbg.ac.at

Code brève
ADIT : 67989

Sources :

- Communiqué de presse de l'Université de Salzbourg : (en allemand) http://redirectix.bulletins-electroniques.com/dyp5E
- "Salzburger Forscher klären Kollagen-Abbau", APA, 26 septembre 2011

Rédacteurs :

Maxime Enderli

Origine :

BE Autriche numéro 140 (24/10/2011) - Ambassade de France en Autriche / ADIT - http://www.bulletins-electroniques.com/actualites/67989.htm

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